Prof. Dr. Jacqueline Franke

  • Professorin für Biotechnologie, Studiengang Life Science Engineering, HTW Berlin

Wissenschaftlicher Werdegang 

1989 - 1995

Studium der Biotechnologie an der Humboldt-Universität Berlin und der TU Berlin, Abschluss zum Dipl.-Ing. für Biotechnologie

1996

wissenschaftliche Mitarbeiterin an der University of Pittsburgh, Dept. of Biological Sciences

1997 - 2001

Doktorandin am Institut für Biochemie, Charité und am MDC, Berlin

1998

Forschungsaufenthalt am Memorial Sloan Kettering Cancer Research Center, New York

2001

Promotion zum Dr. rer. nat.

2002 - 2005

Postdoc am MPI für Molekulare Genetik, Berlin

2005 - 2007

wissenschaftliche Assistentin am Zentrum für Medizinische Biotechnologie, Universität Duisburg-Essen

seit 2007

Professorin für Biotechnologie, Studiengang Life Science Engineering, HTW Berlin

Veröffentlichungen

  • Reimann, B., Bradsher, J., Franke, J., Hartmann, E., Wiedmann, M., Prehn, S. und Wiedmann, B. (1999). Initial characterization of the nascent polypeptide-associated complex in yeast. Yeast 15, 397-407.

  • Welch, K., Franke, J., Köhler, M. und Macara, I. G. (1999).
    RanBP3 contains an unusual nuclear localization signal that is imported preferentially by importin-alpha3. Mol Cell Biol 19, 8400-11.

  • Franke, J., Reimann, B., Hartmann, E., Köhler, M. und Wiedmann, B. (2001).
    Evidence for a Nuclear Passage of Nascent Polypeptide-Associated Complex Subunits in Yeast. J Cell Sci 114, 2641-2648.

  • Köhler, M., Görlich, D., Luft, F. C., Hartmann, E. und Franke, J. (2001)
    Nuclear import of adenoviral E1A protein is preferentially mediated by importin a3 in vitro. Virology 289, 186-191.

  • Melen, K., Fagerlund, R., Franke, J., Köhler, M., Kinnunen, L. und Julkunen, I. (2003)
    Importin alpha nuclear localization signal binding sites for STAT1, STAT2, and influenza A virus nucleoprotein. J Biol Chem 278 (30), 28193-200

  • Schaper, S., Franke, J., Meijsing, S.H. und Ehrenhofer-Murray, A.E. (2005)
    Nuclear import of the histone acetyltransferase complex SAS-I in Saccharomyces cerevisiae.
    J Cell Sci 118, 1473-1484

  • Irlbacher, H., Franke, J., Manke, T., Vingron, M. und Ehrenhofer-Murray, A.E. (2005)
    Control of replication initiation and heterochromatin formation in Saccharomyces cerevisiae by a regulator of meiotic gene expression. Genes Dev, 19, 1811-1822

  • Franke, J., Gehlen, J. und Ehrenhofer-Murray, A.E. (2008)
    Hypermethylation of telomerase RNA by the sn/sno RNA methyltransferase Tgs1. J Cell Sci 121, 3553-3560

  • Neuber, A., Franke, J., Wittstruck, A., Schlenstedt, G., Sommer, T. und Stade, K. (2008)
    The spindle pole body protein Spc72 contains a nuclear export sequence and binds to the exportin Xpo1. Mol Cell Biol 5348-5358

Lehre

  • Biochemie, Molekularbiologie/Gentechnik, Zellbiologie
  • Bioverfahrenstechnik, Qualitätsmanagement

Zertifikat „Professionelle Lehrkompetenz für die Hochschule“, NRW

Forschungsschwerpunkte

Identifizierung von Substanzen, die die zelluläre Alterung im Modellorganismus Saccharomyces cerevisiae beeinflussen: Mit Hilfe von molekularbiologischen, genetischen und biochemischen Methoden werden Naturstoffe und Umweltgifte auf ihre Fähigkeit untersucht, die Länge von Telomeren und die replikative Lebensdauer von Zellen zu verändern. Identifizierte Substanzen, die diesen Kriterien entsprechen, besitzen ein großes Potential für die Entwicklung von neuen Therapien gegen Krebs oder frühzeitiges Altern.

Abbildung:

Chromosomen besitzen an ihren Enden (Telomeren) eine besonders komprimierte Chromatinstruktur (Heterochromatin). Diese Struktur ist dafür verantwortlich, dass die Gene an den Telomeren „gesilenced“ sind. Die Stärke des Silencing korrespondiert mit der Länge der Telomere. Hier sind zwei Saccharomyces cerevisiae-Stämme sichtbar, die ein Reportergen im Telomer tragen, um die Stärke des telomerischen silencing zu ermitteln. Die linke Seite der Abbildung zeigt einen Wildtyp-Stamm die rechte Seite eine Mutante, in der das Silencing an den Telomeren verstärkt ist.

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